Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Administracja Centralna Uczelni - Wymiana międzynarodowa (S1)

Sylabus przedmiotu Protéomique:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Wymiana międzynarodowa
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta
Obszary studiów
Profil
Moduł
Przedmiot Protéomique
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 4,0 ECTS (formy) 4,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język francuski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
wykładyW1 15 2,00,51zaliczenie
laboratoriaL1 15 2,00,49zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1la connaissance de la biochimie, de la biologie moleculaire, la genetique

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1La Protéomique a pour objectif la formation d’étudiants capables d’identifier et/ou de déterminer la structure de molécules biologiques simples ou complexes de toute nature (protéine, acide nucléiques, lipides), soit dans le cadre d’une démarche analytique, soit dans le cadre d’une démarche d’analyse globale du métabolisme.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Electrophorèse en gel de polyacrylamide contenant du dodécylsulfate de sodium (SDS-PAGE), le principe et les applications de l'électrophorèse sur gel natif PAGE. Electrophorèse bidimensionnelle (2-DE) – principe de la méthode, préparation des échantillons pour la 2-DE, bandes d'IPG (IPG strips), focalisation isoélectrique.4
T-L-2Méthodes de détection des protéines: coloration au Bleu de Coomassie, coloration à l'argent, coloration inverse avec des ions (cuivre, zinc), autoradiographie, fluorographie, coloration fluorescente. Analyse différentielle sur un gel unique (two-dimensional difference in gel electrophoresis 2D-DIGE) – principe et applications de la méthode. Acquisition d'image et analyse de gels 1D et 2D. Logiciels d'analyse des gels 1D et 2D.4
T-L-3Utilisation pratique du MS MALDI-TOF (spectromètre de masse matrix-assisted laser desorption/ionisation time of flight) pour l'identification de protéines7
15
wykłady
T-W-1Introduction à la protéomique. Importance biologique des modifications post-transcriptionnelles et post-translationnelles des protéines. Organisation du protéome. Les principes généraux de l'analyse protéomique. Techniques de séparation des protéines basées sur gel. Les composants de la matrice du gel de séparation.4
T-W-2Applications de la spectrométrie de masse (MS) pour l'identification des protéines. Méthodes d'ionisation en spectrométrie de masse. Types d'analyseurs de masse. Cartographie peptidique massique (peptide mass fingerprinting PMF). Méthodes chromatographiques pour la séparation des protéines. Chromatographie en phase liquide (LC). Chromatographie liquide bidimensionnelle (2D LC). Les stratégies protéomiques basées sur la chromatographie liquide : LC-MS, LC-MS/MS, LC-MS/MS multidimensionnelle. Chromatographie d'affinité. Types de protéomique : structurelle, fonctionnelle et clinique.7
T-W-3Techniques de séparation des protéines basées sur gel.4
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1participation en classe15
A-L-2préparation pour les classes10
A-L-3consultations10
A-L-4étude de la litérature recommandée15
A-L-5préparation du protocol10
60
wykłady
A-W-1participation en classe15
A-W-2étude de la litérrature recommandée23
A-W-3consultations20
A-W-4test écrit2
60

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1présntation oral
M-2travaux pratiques

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: preparation raport
S-2Ocena formująca: test ecrit

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
WM-WBiHZ_1-_??_W01
l'élève peut énumérer et décrire les techniques couramment utilisées dans l'étude des protéines
C-1T-W-2, T-W-3, T-W-1M-1S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
WM-WBiHZ_1-_??_U01
l'étudiant est capable d'utiliser des techniques protéomiques communément connues comme: MALDI-TOF, 2DE, Western Bloting
C-1T-L-3, T-L-2, T-L-1M-2, M-1S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
WM-WBiHZ_1-_??_K01
L'étudiant est conscient qu'il existe un certain nombre de méthodes pour analyser les différents niveaux de protéines en réponse à diverses stimulations physiologiques dans le matériel biologique
C-1T-L-3, T-W-2, T-W-3, T-W-1, T-L-2, T-L-1M-2S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
WM-WBiHZ_1-_??_W01
l'élève peut énumérer et décrire les techniques couramment utilisées dans l'étude des protéines
2,0
3,0l'étudiant a une connaissance de base dans le cadre du programme matériel les étudiants ont une faible attitude vis-à-vis des connaissances dans le cadre de l'expression des connaissances, l'étudiant fait beaucoup d'erreurs
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Sheehan D., Tyther R. (Ed.)., Two-dimensional electrophoresis protocols, Humana Press, New York, 2009
  2. Garfin D., Ahuja S. (Ed.)., Handbook of isoelectric focusing and proteomics., Elsevier Academic Press, Amsterdam, 2005
  3. Walker J.M., The proteomics protocols handbook, Humana Press, New Jersey, 2002

Literatura dodatkowa

  1. Rabilloud T., Proteome research: two-dimensional gel electrophoresis and identification methods, Springer, Berlin, 2002

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Electrophorèse en gel de polyacrylamide contenant du dodécylsulfate de sodium (SDS-PAGE), le principe et les applications de l'électrophorèse sur gel natif PAGE. Electrophorèse bidimensionnelle (2-DE) – principe de la méthode, préparation des échantillons pour la 2-DE, bandes d'IPG (IPG strips), focalisation isoélectrique.4
T-L-2Méthodes de détection des protéines: coloration au Bleu de Coomassie, coloration à l'argent, coloration inverse avec des ions (cuivre, zinc), autoradiographie, fluorographie, coloration fluorescente. Analyse différentielle sur un gel unique (two-dimensional difference in gel electrophoresis 2D-DIGE) – principe et applications de la méthode. Acquisition d'image et analyse de gels 1D et 2D. Logiciels d'analyse des gels 1D et 2D.4
T-L-3Utilisation pratique du MS MALDI-TOF (spectromètre de masse matrix-assisted laser desorption/ionisation time of flight) pour l'identification de protéines7
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Introduction à la protéomique. Importance biologique des modifications post-transcriptionnelles et post-translationnelles des protéines. Organisation du protéome. Les principes généraux de l'analyse protéomique. Techniques de séparation des protéines basées sur gel. Les composants de la matrice du gel de séparation.4
T-W-2Applications de la spectrométrie de masse (MS) pour l'identification des protéines. Méthodes d'ionisation en spectrométrie de masse. Types d'analyseurs de masse. Cartographie peptidique massique (peptide mass fingerprinting PMF). Méthodes chromatographiques pour la séparation des protéines. Chromatographie en phase liquide (LC). Chromatographie liquide bidimensionnelle (2D LC). Les stratégies protéomiques basées sur la chromatographie liquide : LC-MS, LC-MS/MS, LC-MS/MS multidimensionnelle. Chromatographie d'affinité. Types de protéomique : structurelle, fonctionnelle et clinique.7
T-W-3Techniques de séparation des protéines basées sur gel.4
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1participation en classe15
A-L-2préparation pour les classes10
A-L-3consultations10
A-L-4étude de la litérature recommandée15
A-L-5préparation du protocol10
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1participation en classe15
A-W-2étude de la litérrature recommandée23
A-W-3consultations20
A-W-4test écrit2
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaWM-WBiHZ_1-_??_W01l'élève peut énumérer et décrire les techniques couramment utilisées dans l'étude des protéines
Cel przedmiotuC-1La Protéomique a pour objectif la formation d’étudiants capables d’identifier et/ou de déterminer la structure de molécules biologiques simples ou complexes de toute nature (protéine, acide nucléiques, lipides), soit dans le cadre d’une démarche analytique, soit dans le cadre d’une démarche d’analyse globale du métabolisme.
Treści programoweT-W-2Applications de la spectrométrie de masse (MS) pour l'identification des protéines. Méthodes d'ionisation en spectrométrie de masse. Types d'analyseurs de masse. Cartographie peptidique massique (peptide mass fingerprinting PMF). Méthodes chromatographiques pour la séparation des protéines. Chromatographie en phase liquide (LC). Chromatographie liquide bidimensionnelle (2D LC). Les stratégies protéomiques basées sur la chromatographie liquide : LC-MS, LC-MS/MS, LC-MS/MS multidimensionnelle. Chromatographie d'affinité. Types de protéomique : structurelle, fonctionnelle et clinique.
T-W-3Techniques de séparation des protéines basées sur gel.
T-W-1Introduction à la protéomique. Importance biologique des modifications post-transcriptionnelles et post-translationnelles des protéines. Organisation du protéome. Les principes généraux de l'analyse protéomique. Techniques de séparation des protéines basées sur gel. Les composants de la matrice du gel de séparation.
Metody nauczaniaM-1présntation oral
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: test ecrit
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0l'étudiant a une connaissance de base dans le cadre du programme matériel les étudiants ont une faible attitude vis-à-vis des connaissances dans le cadre de l'expression des connaissances, l'étudiant fait beaucoup d'erreurs
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaWM-WBiHZ_1-_??_U01l'étudiant est capable d'utiliser des techniques protéomiques communément connues comme: MALDI-TOF, 2DE, Western Bloting
Cel przedmiotuC-1La Protéomique a pour objectif la formation d’étudiants capables d’identifier et/ou de déterminer la structure de molécules biologiques simples ou complexes de toute nature (protéine, acide nucléiques, lipides), soit dans le cadre d’une démarche analytique, soit dans le cadre d’une démarche d’analyse globale du métabolisme.
Treści programoweT-L-3Utilisation pratique du MS MALDI-TOF (spectromètre de masse matrix-assisted laser desorption/ionisation time of flight) pour l'identification de protéines
T-L-2Méthodes de détection des protéines: coloration au Bleu de Coomassie, coloration à l'argent, coloration inverse avec des ions (cuivre, zinc), autoradiographie, fluorographie, coloration fluorescente. Analyse différentielle sur un gel unique (two-dimensional difference in gel electrophoresis 2D-DIGE) – principe et applications de la méthode. Acquisition d'image et analyse de gels 1D et 2D. Logiciels d'analyse des gels 1D et 2D.
T-L-1Electrophorèse en gel de polyacrylamide contenant du dodécylsulfate de sodium (SDS-PAGE), le principe et les applications de l'électrophorèse sur gel natif PAGE. Electrophorèse bidimensionnelle (2-DE) – principe de la méthode, préparation des échantillons pour la 2-DE, bandes d'IPG (IPG strips), focalisation isoélectrique.
Metody nauczaniaM-2travaux pratiques
M-1présntation oral
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: preparation raport
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaWM-WBiHZ_1-_??_K01L'étudiant est conscient qu'il existe un certain nombre de méthodes pour analyser les différents niveaux de protéines en réponse à diverses stimulations physiologiques dans le matériel biologique
Cel przedmiotuC-1La Protéomique a pour objectif la formation d’étudiants capables d’identifier et/ou de déterminer la structure de molécules biologiques simples ou complexes de toute nature (protéine, acide nucléiques, lipides), soit dans le cadre d’une démarche analytique, soit dans le cadre d’une démarche d’analyse globale du métabolisme.
Treści programoweT-L-3Utilisation pratique du MS MALDI-TOF (spectromètre de masse matrix-assisted laser desorption/ionisation time of flight) pour l'identification de protéines
T-W-2Applications de la spectrométrie de masse (MS) pour l'identification des protéines. Méthodes d'ionisation en spectrométrie de masse. Types d'analyseurs de masse. Cartographie peptidique massique (peptide mass fingerprinting PMF). Méthodes chromatographiques pour la séparation des protéines. Chromatographie en phase liquide (LC). Chromatographie liquide bidimensionnelle (2D LC). Les stratégies protéomiques basées sur la chromatographie liquide : LC-MS, LC-MS/MS, LC-MS/MS multidimensionnelle. Chromatographie d'affinité. Types de protéomique : structurelle, fonctionnelle et clinique.
T-W-3Techniques de séparation des protéines basées sur gel.
T-W-1Introduction à la protéomique. Importance biologique des modifications post-transcriptionnelles et post-translationnelles des protéines. Organisation du protéome. Les principes généraux de l'analyse protéomique. Techniques de séparation des protéines basées sur gel. Les composants de la matrice du gel de séparation.
T-L-2Méthodes de détection des protéines: coloration au Bleu de Coomassie, coloration à l'argent, coloration inverse avec des ions (cuivre, zinc), autoradiographie, fluorographie, coloration fluorescente. Analyse différentielle sur un gel unique (two-dimensional difference in gel electrophoresis 2D-DIGE) – principe et applications de la méthode. Acquisition d'image et analyse de gels 1D et 2D. Logiciels d'analyse des gels 1D et 2D.
T-L-1Electrophorèse en gel de polyacrylamide contenant du dodécylsulfate de sodium (SDS-PAGE), le principe et les applications de l'électrophorèse sur gel natif PAGE. Electrophorèse bidimensionnelle (2-DE) – principe de la méthode, préparation des échantillons pour la 2-DE, bandes d'IPG (IPG strips), focalisation isoélectrique.
Metody nauczaniaM-2travaux pratiques
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: preparation raport